Большое разнообразие белков обусловлено разнообразием аминокислот (20 шт.) и различной последовательностью их соединения в белковой молекуле.

Одним из основных свойств белков является их гидрофильность, т. е. способность связывать воду.

Белки могут подвергаться денатурации, т. е. изменению первоначальных нативных свойств белка. Денатурация может быть неглубокая или обратимая, когда первоначальные свойства почти восстанавливаются и глубокая или необратимая, когда происходит изменение структуры самой белковой молекулы. Наиболее типичным примером денатурации белков является тепловая денатурация, с которой связаны почти все процессы переработки пищевых продуктов и процессы приготовления пищи. Денатурация белков может происходить и под действием солей, щелочей, токов высокой частоты, ультразвука. При денатурации изменяется структура самой белковой молекулы, например, из глобулярной (т. е. шаровидной) переходит в фибриллярную (нитевидную или спиралевидную). При денатурации уменьшается также гидрофильность, т. е. способность связывать воду.

Все белки делятся на две группы: протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот, и протеиды, или сложные белки, состоящие из белка и вещества небелковой природы.

Протеиныв зависимости от растворимости классифицируются:

– на альбумины – растворяются в воде, полноценные белки (яичный и молочный альбумины);

– глобулины – вводе не растворяются, но растворимы в растворах нейтральных солей, полноценные белки (яичный глобулин);

– проламины – не растворяются в воде, растворах солей, растворяются в 60–80 %-ном спирте; многие проламины неполноценны, входят в состав пшеничной и ржаной муки;

– глютелины – многие неполноценны, растворяются в слабых растворах кислот и щелочей; в пшеничной муке вместе с проламинами образуют клейковину;

– гистоны и протамины – растворимы в воде, обладают щелочными свойствами, найдены в икре и молоках рыб, в зобной железе, эритроцитах;

– склеропротеины – белковые вещества наружного покрова и скелета животных (кератины, коллаген) неполноценны, не растворяются в холодных жидкостях, перечисленных выше.

К сложным белкамотносятся хромопротеиды, глюкопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды.

Хромопротеиды – гемоглобин крови, миоглобин мышечной ткани. Состоят из белка глобина и небелковой группы гема, в составе которого есть железо. Эти белки участвуют в тканевом дыхании, являясь фиксаторами и переносчиками кислорода.

Глюкопротеиды состоят из белка и углеводной группы, к ним относятся муцины и мукоиды – полужидкие тягучие вещества, обусловливающие вязкость слюны, содержатся также в курином яйце (овомукоид).

Фосфопротеиды состоят из белков и фосфорной кислоты, нерастворимы в воде и хорошо растворяются в щелочах. Представители: казеин – основной белок молока, ихтулин – белок икры рыб, вителлин – белок яичного желтка.

Нуклеопротеиды состоят из белка гистонов, протаминов (реже альбуминов и глобулинов) и нуклеиновой кислоты. Содержатся в ядрах клеток.

Липопротеиды содержат в своем составе жиры или жироподобные вещества. Они находятся в крови и других тканях и жидкостях животных организмов.

Содержание белков в пищевых продуктах различно: в мясе 14–20, в рыбе – 13–18, в молоке – 2–8, в сыре – 22–29, хлебе – 6–10, картофеле – 2, плодах и овощах – 0,5–6,5, грибах сушеных – 20,1, орехах – 16, фасоли – 21, макаронных изделиях – 10–12 %.

Витамины – это группа органических веществ разнообразной химической природы, играющих важную роль в регулировании процесса обмена веществ в клетках организма и поддержании его иммунных свойств против многих инфекционных заболеваний.