Механизм мышечного сокращения. Для того чтобы понять сущность процесса сокращения мышечного волокна, необходимо вспомнить, что каждое мышечное волокно состоит из миофибрилл, которые включают в себя повторяющиеся в продольном направлении блоки – саркомеры, отделенные друг от друга так называемыми Z-пластинками (сеть из переплетающихся белковых молекул). Сверху миофибриллы покрыты мембраной мышечного волокна – плазмалеммой, толщина которой порядка 10 нм. Функциональной единицей миофибриллы поперечнополосатой мышцы является саркомер. В обоих направлениях от Z-пластинки тянутся тонкие нити (филаменты), состоящие из белка актина. Они переплетаются с толстыми нитями белка миозина. Миозиновые нити образуют наиболее оптически плотную часть саркомера — А-диск. Светлый участок в середине А-диска называют зоной Н. Здесь находятся только миозиновые нити и нет актиновых. В середине Н-зоны располагается М-линия, в которой находятся ферменты (например, креатиназа), играющие важную роль в энергетическом метаболизме. На участках взаимного перекрытия каждая миозиновая нить окружена шестью актиновыми, а каждая актиновая – тремя миозиновыми. На миозиновых нитях обнаружены мелкие выступы, называемые поперечными мостиками. Они расположены вдоль миозиновых нитей в виде 2-нитчатой спирали. Во время сокращения эти мостики смыкаются с актиновыми нитями. Актиновая нить образована двумя спиральными тяжами из глобулярных молекул актина (G-актин), закрученными один вокруг другого. В продольных бороздках актиновой спирали находятся нитевидные молекулы белка тропомиозина. Это палочкообразный фибриллярный белок, палочки соединяются конец в конец и образуют два тяжа, закрученных в виде спирали вокруг актина. К каждой молекуле тропомиозина прикреплен комплекс молекул глобулярных белков под общим названием тропонин.

Молекула миозина состоит из двух частей: длинного палочкообразного участка, который подразделяют на шейку и хвост, и глобулярного участка, представленного двумя одинаковыми головками. Диаметр этого участка молекулы составляет 4 нм, длина – 20 нм. Если молекулу миозина обработать протеолитическим ферментом трипсином, то она распадется на две части: легкий меромиозин и тяжелый меромиозин. Последний, в основном образованный головкой и шейкой молекулы, обладает ферментативной и актинсвязывающей активностью. Миозиновые нити формируются объединением отдельных молекул. Хвосты молекул ориентированы к середине, а головки направлены в противоположные стороны и образуют выступы на нити. Молекулы миозина расположены в миозиновой нити так, что головки равномерно распределены по всей длине (кроме небольшого участка в середине).

При наблюдении в микроскоп было обнаружено, что при сокращении ширина А-дисков не изменяется, тогда как I-диски (изотропные) и зоны Н становятся более узкими, т. е. изменяется ширина взаимного перекрытия актиновых и миозиновых нитей. Исходя из этого, A. F. Huxley в 1954 г. предложил для объяснения механизма мышечного сокращения теорию скольжения нитей (рис. 1).

Рис. 1. Модель механизма сокращения – миозиновая нить с поперечными мостиками, прикрепленными к актиновым нитям:

а – схема сокращения мышечного волокна в пределах саркомера; Z – пластинка;

б —схема работы поперечного мостика (единицы соединения актина и миозина)

Согласно теории, укорочение саркомера происходит благодаря активному скольжению тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых в пределах саркомера. Длина самих нитей при этом не изменяется. Во время сокращения каждая головка миозина или поперечный мостик могут связывать миозиновую нить с актиновой. Наклоны головок создают объединенное усилие, и происходит «гребок», продвигающий актиновую нить к середине саркомера. Биполярная организация молекул миозина обеспечивает возможность скольжения актиновых нитей в противоположном направлении в обеих половинах саркомера.