Белки условно делят на простые (при гидролизе образуют смесь аминокислот) и сложные, или конъюгированные (состоят из белкового и небелкового компонентов). В качестве небелковой части (простетической группы) конъюгированных белков могут выступать нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, металлы, пигменты, а также фосфорная кислота и коферменты, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений:

• хромопротеины

• нуклеопротеины

• липопротеины

• фосфопротеины

• гликопротеины

• металлопротеины

Хромопротеины содержат окрашенную простетическую группу, например, красные белки – гемопротеины (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза), желтые белки – флавопротеины (ферменты класса оксидоредуктаз, содержащие производные рибофлавина).

Нуклеопротеины в качестве простетической группы содержат ДНК или РНК, что объясняет их участие в экспрессии генов и биосинтезе белка.

Липопротеины содержат такие липиды как триацилглицеролы, свободные жирные кислоты, эфиры холестерина, фосфолипиды и отличаются друг от друга процентным содержанием белка и плотностью. Липопротеины встречаются как в свободном виде (ЛП плазмы крови), так и в структурированном (в составе клеточных и внутриклеточных биомембран).

Фосфопротеины участвуют в процессе эмбриогенеза. Это такие белки, как казеиноген молока, вителлин и фосвитин куриного желтка, ихтулин икры рыб. Известно, что фосфорилирование-дефосфорилирование белков и ферментов – способ изменения их функциональной активности.

Гликопротеины являются объектом интенсивного исследования, что объясняется многообразием их строения и выполняемых функций. Это гликоконъюгаты, к которым относят большинство белковых гормонов, антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови и молока, интерфероны, факторы комплемента, рецепторные белки.

Металлопротеины представляют белки, содержащие в своей структуре ионы металлов (железа, меди, кобальта, марганца, молибдена, цинка, магния, кальция и др.). Типичные представители металлопротеинов, содержащих негемовое железо, – это ферритин, трансферрин, гемосидерин.

Большинство методов анализа белков и аминокислот связаны с их физико-химическим свойствами, например, с наличием определенных функциональных групп, размером и формой молекул, подвижностью в электрическом поле, различным распределением в системе подвижной и неподвижной фазы при разных видах хроматографии, способностью к поглощению в ультрафиолетовой области спектра.

1) Предмет биологической химии. Основные этапы развития биохимии. Важнейшие проблемы современной биохимии. Место биохимии среди биологических наук. Использование достижений биохимии в животноводстве, других областях сельского хозяйства. Химический состав живых организмов.

2) Белки – основа структуры и функции живых организмов. Биологическая роль белков. Методы выделения и очистки белков. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот. Характер связей остатков аминокислот в каждой молекуле белка. Полипептиды и их строение. Биологически активные пептиды.

3) Физико-химические свойства белков. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная, четвертичная cтруктуры белков. Фолдинг белковых молекул. Понятие о шаперонах. Связь структуры и функции белков.

4) Классификация белков. Простые белки: протамины и гистоны, проламины и глутелины, альбумины и глобулины.

5) Сложные белки: хромопротеины, нуклеопротеины, гликопротеины, липопротеины, фосфопротеины, металлопротеины.