В отличие от некоторых других полимеров, белки никогда не ветвятся. Любой белок – это строго линейная цепочка аминокислот. Сами аминокислоты, входящие в состав белка, принято обозначать буквами: например, глицин обозначается буквой G, аланин – буквой A и т. д. Поэтому формулу любого белка можно записать в виде простой последовательности букв, соответствующих аминокислотам. На самом деле так обычно и делают.
“Кирпичики”, из которых состоит жизнь
Итак, мы видим, что аминокислоты, входящие в состав белков, построены по одной схеме. В любой из этих аминокислот есть карбоксильная группа и аминогруппа, присоединенные к центральному атому углерода (тому, который мы назвали альфа-атомом). Кроме того, к центральному атому углерода всегда присоединен атом водорода. Таким образом, из четырех валентностей альфа-углеродного атома три всегда заняты одними и теми же группами – карбоксильной, аминогруппой и атомом водорода. В этих частях молекул никакого разнообразия нет.
А вот четвертая валентность альфа-атома углерода занята изменчивой группой, которую мы для удобства назвали радикалом (–R). По ней-то аминокислоты и различаются (см. рис. 3.3).
Есть несколько аминокислот, у которых радикалы чисто углеводородные: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин. Две из них – лейцин и изолейцин – являются изомерами друг друга, потому так и названы. Они отличаются всего лишь положением одной метильной группы (–CH>3). Чисто углеводородные радикалы плохо взаимодействуют с водой, но хорошо друг с другом. Иначе говоря, эти радикалы – гидрофобные.
Есть аминокислоты, у которых в состав радикала входит гидроксильная группа – OH (серин, тирозин) или аналогичная ей, но содержащая вместо атома кислорода атом серы тиольная группа – SH (цистеин). В таких радикалах есть полярные связи, а потому они взаимодействуют с водой гораздо лучше. Эти радикалы – гидрофильные.
Все аминокислоты, перечисленные нами до сих пор, называются нейтральными. Это означает, что в водном растворе их молекулы электрически не заряжены. Мы уже видели, что в любой аминокислоте есть карбоксильная группа, свойства которой кислотные, и аминогруппа, свойства которой, наоборот, основные (см. главу 1). Попадая в воду, карбоксильная группа отдает протон и становится заряжена отрицательно (–COO>–), а аминогруппа присоединяет протон и становится заряжена положительно (–NH>3>+). Суммарный заряд молекулы аминокислоты в результате остается равным нулю. Это – нейтральная молекула.
А что, если карбоксильных групп две? Тогда эта аминокислота будет в растворе заряжена отрицательно. И действительно, в состав белков входит пара таких аминокислот – это аспарагиновая и глутаминовая кислоты. У них обеих есть карбоксильная группа не только при альфа-атоме, но еще и в радикале. И, соответственно, этот радикал несет дополнительный отрицательный заряд.
Для краткости аспарагиновую и глутаминовую кислоты часто называют, соответственно, аспартатом и глутаматом. Тут надо пояснить одну тонкость, связанную с названиями веществ. Аспартат и глутамат – на самом деле названия не кислот, а их анионов или (что то же самое) их солей. Например, глутамат – это соль глутаминовой кислоты. В биохимии этим сплошь и рядом пренебрегают, используя названия кислот и солей как синонимы. Ведь что такое соль? Это кислота, у которой на месте протона оказался любой другой катион. Если же она диссоциирована и не имеет никаких катионов вообще (а это бывает в растворах очень часто), то за ней обычно ради удобства оставляют название соответствующей соли. Именно это мы на примере аспартата с глутаматом и видим. Название соли – это название аниона, в виде которого молекула реально существует в воде.