Инсулин является гормоном и образуется в β-клетках поджелудочной железы из его предшественника – проинсулина, который синтезируется на рибосомах грубой эндоплазматической сети. Относительная молекулярная масса инсулина 6000, он является сложным полипептидом. Молекула инсулина состоит из двух цепей, А и В, соединенных дисульфидными мостиками. Цепь А содержит 21, а цепь В – 30 аминокислотных остатков.

Проинсулин – это полипептид, состоящий из 86 аминокислотных остатков. Его молекулярная масса около 10 000. Молекула проинсулина представляет собой молекулу инсулина, замкнутую пептидом, который был назван соединяющим, или С-пептидом. Он делает молекулу инсулина биологически неактивной.

Протеолитические ферменты воздействуют на проинсулин, в β-клетках образуется инсулин и С-пептид, которые затем поступают в кровь в эквимолярных количествах. Содержание проинсулина в поджелудочной железе составляет 1–2 % от содержания инсулина.

Биосинтез и секрецию инсулина в основном стимулирует глюкоза. Показана двухфазность секреции инсулина в ответ на увеличение содержания сахара в крови. Первоначальный подъем его уровня связывают с секрецией накопленного ранее β-клетками инсулина, а вторичный – с выделением вновь образованного.

В крови инсулин находится в свободной и связанной с белками плазмы формах. Свободный инсулин стимулирует поглощение глюкозы нервной и мышечной тканью, реагирует с антителами к кристаллическому инсулину.

Связанная форма инсулина проявляет свою активность только на жировой ткани и иммунологически не активна.

Инсулин является анаболическим гормоном, усиливающим синтез углеводов, белков, нуклеиновых кислот и жира. Его влияние на углеводный обмен выражается в увеличении транспорта глюкозы в клетки инсулинзависимых тканей, стимуляции синтеза гликогена в печени, а также понижении уровня сахара в крови. Влияние инсулина на белковый обмен выражается в стимуляции транспорта аминокислот через цитоплазматическую мембрану клеток, синтеза белка и торможения его распада. Его участие в жировом обмене характеризуется включением жирных кислот в триглицериды жировой ткани, стимуляцией синтеза липидов и подавлением липолиза.

Уровень инсулина в крови можно определить с помощью биологической и радиоиммунологической методик.

Радиоиммунологические методы основаны на антигенных свойствах инсулина. Нормальная базальная концентрация иммунореактивного инсулина в плазме крови– 10–20 мкЕД/мл, С-пептида – 0,9–3,5 нг/мл. Секрецию инсулина повышает стимуляция парасимпатической нервной системы и уменьшает стимуляция симпатической нервной системы.

Глюкагон так же, как и инсулин, является полипептидом и состоит из 29 аминокислотных остатков. В отличие от инсулина он невидоспецифичен. Его молекулярная масса 3485 дальтон. Глюкагон образуется из своего предшественника проглюкагона, который лишен гликогенолитической активности.

Секрецию глюкагона регулируют глюкоза, аминокислоты, гастроинтестинальные гормоны и симпатическая нервная система. Ее усиливают гипогликемия (снижение сахара в крови), аргинин, гастроинтестинальные гормоны, особенно панкреозимин, факторы, стимулирующие симпатическую нервную систему (физическая нагрузка и др.), уменьшение содержания в крови свободных жирных кислот. Угнетают продукцию глюкагона соматостатин, гипергликемия (повышение уровня сахара в крови), повышенный уровень свободных жирных кислот в крови. Содержание глюкагона в крови повышается при декомпенсированном сахарном диабете, опухоли поджелудочной железы – глюкагономе. Период полураспада глюкагона составляет 10 мин.