Минеральные соли. Подавляющая часть неорганических веществ клетки находится в виде солей. Они присутствуют в твердом состоянии или диссоциированы на ионы. Для процессов жизнедеятельности наиболее важны катионы К>+, Са>2+, Мg>2+, анионы НРО>4>-, Н>2РО>4>-, СL>-, НСО>3-. Концентрация катионов и анионов в клетке и вокруг нее различна и регулирует поступление воды в клетку. В цитоплазме довольно много К>+ и мало Na>+. Во внеклеточной среде (морская вода, плазма крови) наоборот много Na>+ и мало К>+. Эти соотношение быстро выравниваются со смертью клетки.
Органические вещества
Органические вещества в большинстве являются биополимерами. Это белки, углеводы, нуклеиновые кислоты. Биополимеры представляют высокомолекулярные химические соединения, состоящие из относительно однородных мономеров. Мономерами белков служат аминокислоты, углеводов (полисахаридов) – моносахариды, нуклеиновых кислот – нуклеотиды.
Биополимеры подразделяют на информационные: белки, нуклеиновые кислоты и неинформационные – углеводы. Липиды не относят к биополимерам. Указанные четыре класса органических соединений составляют основу живых систем.
Белки характеризуются высокой молекулярной массой и большим разнообразием. В организме человека насчитывается около 5 млн. типов белковых молекул. Несмотря на столь широкое представительство, белки образованы всего 20 мономерами – аминокислотами.
Двадцать аминокислот в составе белков
Аминокислоты делятся на две группы
1. Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться животными организмами и обязательно поступают с пищей (аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, метионин, фенилаланин, треонин).
2. Заменимые аминокислоты синтезируются животной клеткой из незаменимых аминокислот или других соединений.
Наличие аминогруппы с основными свойствами и карбоксильной группы с кислотными свойствами дает возможность аминокислотам соединяться в единую цепь за счет прочных ковалентных связей при отщеплении молекулы воды. Ковалентные связи называют пептидными, а последовательное соединение аминокислот в белковой молекуле пептидом: дипептид, трипептид, полипептид. Возможно огромное количество вариантов последовательных наборов 20-ти аминокислот в белковой молекуле.
Белки имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру.
Рис. 3. Структура белка. 1. Первичная. 2. Вторичная. 3. Третичная. 4. Четвертичная.
Первичная структура – это расположение аминокислот последовательно друг за другом в единую цепочку: – лизин – глутамин – валин – и т. д.
Вторичная структура представляет собой полипептидную цепь, закрученную ввиде спирали и имеющую слоисто-складчатое строение.
Третичная и четвертичная структура являются дальнейшим развитием белковой молекулы, которая усложняет пространственную укладку путем различного вида скручиваний. На уровнях третичной и четвертичной структур белки приобретают биологическую активность. Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией (происходит при изменении температуры, обезвоживании и пр.), а восстановление – ренатурацией. Главное условие полной ренатурации – сохранение первичной структуры белка.
Белки могут быть простыми и сложными. Простые белки состоят только из аминокислот, сложные белки имеют в своем составе другие органические соединения: нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, соединения фосфора, металлы. Соответственно их называют нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфо- и металлопротеиды.