Замечу, что во втором семестре вам часто придется сталкиваться с аллостерической регуляцией того или иного процесса, так что обратите особое внимание на этот вопрос. Это поможет.

2. Активаторы – вещества, стимулирующие работу ферментов. Вот и все, собственно. И сказать-то нечего. Поэтому по данному вопросу преподаватель будет требовать примеры. Приведем их:

Пепсин + соляная кислота – активируют пепсиноген;

Колипаза + желчные кислоты – активируют липазу;

Энтерокиназа – активирует трипсиноген;

Трипсин – активирует химотрипсиногены и проэластазу.

Распространенными активаторами многих энзимов являются ионы двухвалентных металлов: Mg^>2+, Mn^>2+, Zn^>2+, Co^>2+, Fe^>2+ и др.

3. Ингибиторы (обозначаются – I) – вещества, замедляющие работу ферментов. Ингибирование делят на необратимое, приводящее к денатурации (кипячение, радиация, кислоты, щелочи и др.) и обратимое, которое, в свою очередь, делят на:

а) конкурентные I – имеют три особенности, причем, каждая из последующих является следствием предыдущей. Во-первых, молекула конкурентного ингибитора очень похожа на субстрат, во-вторых, он взаимодействует с активным центром энзима, в-третьих, активность ингибирования зависит от концентрации: чем I больше, тем сильнее он подавляет реакцию.

Поясню, бывает такое, что чужой ключ, волей случая, настолько сходен с вашим, что его можно вставить в замок, но провернуть не получится. Такие I, подобно S, связываются с АЦ фермента, временно выключая его из реакции. Предположим, что в растворе одинаковое количество I и S, тогда, примерно половина фермента будет связана с конкурентным ингибитором (т. е. – выключена из реакции). И только половина энзима будет работать с субстратом. Во сколько раз снизится скорость реакции в этом случае? Ответ очевиден – в два.

Примером конкурентных I являются сульфаниламидные лекарства (норсульфазол, фталазол, бисептол и др.). Они конкурентно вытесняют субстрат – ПАБК5 бактерий из синтеза фолиевой кислоты, необходимой для их размножения. В результате колония микробов угасает, человек выздоравливает. Но следует помнить, что эти лекарства (будучи конкурентными) активны только в высоких концентрациях. Поэтому, при применении сульфаниламидов, в первый день пьют ударную дозу (чтобы достичь нужной концентрации), затем – поддерживающие.

б) неконкурентные I имеют те же три особенности, только с противоположным знаком. Во-первых, их молекула не похожа на субстрат, во-вторых, она взаимодействует не с активным центром (чаще – с аллостерическим), в-третьих, активность ингибирования не зависит от концентрации, неконкурентные I активны даже в мизерных дозах.

4. Классификация ферментов по типу реакции:

а) оксидоредуктазы – обеспечивают окислительно-восстановительные реакции. Примеры: дегидрогеназы, цитохромы, гидроксилазы;

б) трансферазы – катализируют реакции переноса;

в) гидролазы – самая распространенная группа, обеспечивает реакции гидролиза, распада. Примеры: пептидазы – расщепляют белок, гликозидазы – гидролизуют углеводы;

г) лиазы – катализируют реакции отщепления с образованием двойной связи;

д) изомеразы – проводят реакции изомеризации, т. е. изменения внутри молекулы;

е) синтетазы (лигазы) – катализируют реакции синтеза, т. е. образования крупных молекул из более мелких. Важно: они работают только при обеспечении энергией (АТФ и др.).

5. Медицинская энзимология

Энзимология – наука о ферментах. Медицинская энзимология имеет три направления:

а) Энзимопатология – изучает энзимопатии – заболевания, связанные с нарушением работы фермента. Энзимопатии делят на приобретенные (панкреатит) и врожденные, примеры которых приведены ниже: