Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов:

1. ферменты более активны;

2. они регулируемы;

3. работают только в узких рамках физиологических параметров (температура, рН и др., см. ниже);

4. ферменты специфичны.

Рассмотрим подробнее типы специфичности ферментов:

а) абсолютная: один фермент реагирует только с одним видом субстрата3 (обозначается – S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах;

б) относительная: 1 фермент – несколько субстратов – 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты);

в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).

2. Строение сложных ферментов

Замечу, что энзимы (как и все белки) делят на простые и сложные. Простые – их молекула построена только из аминокислот. Сложные – в их состав входит также небольшая небелковая часть.

Рассмотрим подробнее строение сложных ферментов. Белковая часть их молекулы (бо̀льшая по размеру) – апофермент; небелковая – кофактор.

Кофакторы делят на:

а) кофермент – связан с апоферментом легко, нековалентно и поэтому может на время отходить от белковой части;

б) простетическая группа – связана с апоферментом ковалентно, жестко.

3. Строение активного центра

Активный центр – это рабочий орган фермента, с его помощью энзим и проводит реакцию катализа. В его состав входят аминокислотные последовательности и кофактор (у сложных энзимов). Активный центр построен из двух частей:

а) контактная площадка – особая «выемка» в теле фермента, она выполняет две функции: во-первых, контакт с субстратом (S) и его удержание; во-вторых, она по форме и положению функциональных групп идеально сочетается с субстратом (и только с ним), следовательно, обеспечиваетспецифичность.

б) каталитический участок – «сердце» энзима, именно он обеспечивает катализ, т. е. – ускорение реакции. Если фермент сложный, то его кофактор является тем самым каталитическим участком.

4. Аллостерический центр

Если активный центр есть у каждого фермента, то аллостерический – лишь у избранных (о них я расскажу позднее), эту группу так и называют – аллостерические ферменты.

Аллостерический центр не похож на активный и выполняет иную функцию – регуляторную. К нему могут специфически присоединяться только особые вещества – эффекторы (модификаторы), которые делятся на: активаторы (ускоряют работу энзима) и ингибиторы (замедляют).

Таким образом, аллостерический центр можно сравнить с «выключателем», с помощью которого можно управлять ферментом (а, следовательно – и химической реакцией), т. е. подстегивать его работу или, наоборот, притормаживать. Повторю4, функция аллостерического центра – регуляция скорости химического процесса.

5. Изоферменты – разные формы одного фермента, немного различающиеся по строению, свойствам, но катализирующие одну и ту же реакцию.

Единственный пример изоферментов, который вы должны знать – ЛДГ (лактатдегидрогеназа). Молекула этого белка построена из 4 субъединиц, каждая из которых может быть Н- или М-типа.

Таким образом, мы видим, что получается всего 5 комбинаций, которые приведены ниже:

ЛДГ-1 – построена из 4-х Н-протомеров (НННН). Содержится, в основном, в сердце;

ЛДГ-2 – НННМ (в сердце);

ЛДГ-3 – ННММ (в почках и легких);

ЛДГ-4 – НМММ (в печени);

ЛДГ-5 – ММММ (в печени и скелетных мышцах).

Эти изоформы имеют большое значение в медицине, как маркеры разрушения (деструкции) клеток. В норме, уровень ЛДГ в крови очень низок, но при массивной гибели клеток (некроз, инфаркт, агрессивное вирусное воспаление) повышаются отдельные изоформы. Например, при вирусном гепатите (болезнь печени) подскакивает уровень ЛДГ 4-й и 5-й изоформ. При инфаркте миокарда резко увеличивается концентрация ЛДГ 1-й и 2-й изоформ, которые находятся в сердце. Замечу, что при ишемической болезни сердца (ИБС, стенокардия) ЛДГ будет в норме; этот тест прекрасно помогает отличить ИБС от инфаркта (это важно, поскольку лечение при этих заболеваниях отличается).